Modelación del sitio activo de enzimas convertidoras de angiotensina de diferentes especies usando descriptores híbridos

Abstract

En este trabajo se muestra un nuevo método de caracterización del sitio activo de las enzimas convertidoras de angiotensina en diferentes especies con el uso de los descriptores híbridos de aminoácidos (Eaa3D, Raa3D y Laa3D), para la detección de diferencias estructurales y de propiedad del sitio activo de la enzima convertidora de angiotensina en diferentes especies, que tienen en cuenta determinadas propiedades químico físicas de cada aminoácido y el efecto de los restantes del entorno sobre él. Para la modelación realizada a los sitios activos se calcularon los valores de los descriptores para aminoácidos utilizando la plataforma GraMin. Se identificaron los aminoácidos cercanos al sitio activo de las proteínas del estudio, en esferas con radio desde 5Å hasta 12Å. Se detectaron diferencias en el comportamiento de las propiedades químico-físicas de los aminoácidos de los diferentes sitios activos de las diferentes especies, evidenciadas por los valores de los descriptores híbridos mencionados, lo cual establece una nueva forma de caracterizar estas proteasas. Con el método planteado se definieron 3 nuevos valores que se denominaron presión electrostática, presión estérica y presión lipofílica sobre el sitio activo

This work shows a new method for the characterization of the active site of angiotensin-converting enzymes in different species with the use of hybrid amino acid descriptors (Eaa3D, Raa3D and Laa3D), for the detection of structural and property differences of the site. activity of the angiotensin-converting enzyme in different species, which take into account certain chemical-physical properties of each amino acid and the effect of the rest of the environment on it. For the modeling carried out on the active sites, the values of the descriptors for amino acids were calculated using the GraMin platform. Amino acids close to the active site of the study proteins were identified, in spheres with a radius from 5Å to 12Å. Differences in the behavior of the chemical-physical properties of the amino acids of the different active sites of the different species were detected, evidenced by the values of the mentioned hybrid descriptors, which establishes a new way of characterizing these proteases. With the proposed method, 3 new values were defined, which were called electrostatic pressure, steric pressure and lipophilic pressure on the active site.